蛋白质工程，蛋白质中可进行磷酸化修饰的氨基酸残基主要为

来源：整理时间：2022-07-06 12:05:27 编辑：教育管理手机版

1，蛋白质中可进行磷酸化修饰的氨基酸残基主要为

丝氨酸，酪氨酸，苏氨酸

蛋白质中可进行磷酸化修饰的氨基酸残基主要为

2，蛋白质工程的基本途径是

蛋白质工程的目标是,根据人们对蛋白质的功能的特定需求,对蛋白质结构进行分子设计。蛋白质工程的原理，就是指在进行相关操作时遵循的基本原理。天然蛋白质合成的过程是按照中心法则进行的：基因→表达（转录和翻译）→形成氨基酸序列的多肽链→形成具有高级结构的蛋白质→行使生物功能；而蛋白质工程却与之相反，它的基本途径是：从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的脱氧核苷酸序列。蛋白质工程的实质是改造基因结构。蛋白质工程是通过改造基因结构来改造蛋白质,或制造一种新的蛋白质。蛋白质工程的基本途径：从预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的核糖核苷酸序列（RNA）→找到相对应的脱氧核糖核苷酸序列（DNA）。

蛋白质工程的基本途径是

3，什么是蛋白质工程

蛋白质，是一切生命的物质基础。蛋白质分子是生物大分子，由于其排列顺序的不同，链的长短不一，以及其空间结构的异同，就构成了无数种功能不同的蛋白质。蛋白质工程是指改变蛋白质的结构和功能或创造新的蛋白质的技术。这种技术通过添加或删除蛋白质肽链内一个或几个氨基酸残基，从而改变蛋白质的结构，或创造出新的蛋白质。也可以通过直接改变肽链上氨基酸残基或进行肽链化学修饰来创造蛋白质。还可通过基因工程手段改造已有的或创建新的编码蛋白质的基因去合成蛋白质等。蛋白质工程不仅有利于蛋白质结构和功能关系的研究，而且还有可能建造一些在理化性质和生物功能方面优于天然蛋白质的新蛋白质。蛋白质工程的出现，为认识和改造蛋白质分子提供了有力的手段。马博士健康团张建芬博士生

什么是蛋白质工程

4，为什么蛋白质的吸水性比淀粉强

蛋白质吸水主要原因是应为蛋白含有亲水性基团。蛋白含有大量的亲水基团(-COOH, -NH3, -OH), 因为淀粉属于一种比较简单的多糖，含有大量的-OH，而-OH是一种亲水基，所以具有吸水性 -COOH, -NH3的极性大于-OH，也就是-COOH, -NH3比-OH更具有吸水性。吸水性比较蛋白质>淀粉(一般情况) 它们的分子组成结构决定了其结合水的强弱.也可以溶解度的角度来看 ps:不是所有的蛋白质的吸水性都比淀粉强，也有极个别不可溶蛋白吸水性很弱，比淀粉还要弱，但这不做考试要求！

5，6蛋白质工程的目标原理实质和基本途径是什么

6，人体内蛋白质的降解途径是那些

人体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。不同的蛋白质在体内的寿命差异很大。真核细胞的蛋白质的降解有两条途径：一是不依赖ATP的过程，在溶酶体内进行主要降解细胞来源的蛋白质，膜蛋白和长寿命的细胞内蛋白质。二是依赖ATP和泛素的过程，在胞液中进行，主要降解异常蛋白和短寿命的蛋白质。外源性与内源性的氨基酸共同构成“氨基酸代谢库”参与体内代谢。

蛋白质主要是有氨基酸组成的,蛋白质水解成氨基酸.摄入的蛋白质在胃酸和蛋白酶的作用下消化成蛋白肽,然后在小肠中继续消化吸收.水解成氨基酸后,一部分直接可被人体吸收直接合成人体所需的蛋白质.不能为人体所利用的被酶分解尿素而排出,或者是脱氨基作用,型成各种形态而排出。

回答阁下疑问：一、对于a选项，这是一个语文上的理解问题，阁下的理解不能说没道理，但是实际上a选项的主语是“蛋白质的多样性”，不是氨基酸，所以“空间结构不同”是用来修饰“蛋白质的多样性”的，并非蛋白质；二、对于b选项，很明显，u只出现在rna中，不出现在基因中；三、对于c选项，人体内的酶的确都是蛋白质，虽然说酶有可能是rna，但是这个情况不出现在高等生物（如人）上，只出现在一些单细胞生物（如某些细菌)中。此时特定的rna作为引物酶指导某些dna的合成；四、对于d选项，蛋白酶的作用是将催化蛋白质水解成多肽链，并非蛋白质。而多肽链将在肽酶的催化下进一胆功册嘉夭黄差萎倡联步水解成氨基酸（如胰蛋白酶和胰肽酶）。

7，属于蛋白质工程的内容的是

那是基因分子水平的，所以是基因工程的而非蛋白质工程，看是否是蛋白质工程的要看是否直接“制造”或改造蛋白质，希望能帮到你。

蛋白质工程的内容主要有两方面：一是根据需要设计具有特定氨基酸序列和空间结构的蛋白质；二是确定蛋白质的化学组成及空间结构与生物功能之间的关系。在此基础上，实现从氨基酸序列预测蛋白质的空间结构和生理功能，设计合成具有特定生理功能的全新蛋白质，而氨基酸排序由基因决定，所以还需要改造控制蛋白质合成的相应基因中脱氧核苷酸序列或人工合成所需要的自然界原本不存在的基因片段，用于蛋白质工程

所谓蛋白质工程，就是利用基因工程手段，包括基因的定点突变和基因表达对蛋白质进行改造，以期获得性质和功能更加完善的蛋白质分子。蛋白质是生命的体现者，离开了蛋白质，生命将不复存在。可是，生物体内存在的天然蛋白质，有的往往不尽人意，需要进行改造。由于蛋白质是由许多氨基酸按一定顺序连接而成的，每一种蛋白质有自己独特的氨基酸顺序，所以改变其中关键的氨基酸就能改变蛋白质的性质。而氨基酸是由三联体密码决定的，只要改变构成遗传密码的一个或两个碱基就能达到改造蛋白质的目的。蛋白质工程的一个重要途径就是根据人们的需要，对负责编码某种蛋白质的基因重新进行设计，使合成的蛋白质变得更符合人类的需要。这种通过造成一个或几个碱基定点突变，以达到修饰蛋白质分子结构目的的技术，称为基因定点突变技术。蛋白质工程是在基因重组技术、生物化学、分子生物学、分子遗传学等学科的基础之上，融合了蛋白质晶体学、蛋白质动力学、蛋白质化学和计算机辅助设计等多学科而发展起来的新兴研究领域。其内容主要有两个方面：根据需要合成具有特定氨基酸序列和空间结构的蛋白质；确定蛋白质化学组成、空间结构与生物功能之间的关系。在此基础之上，实现从氨基酸序列预测蛋白质的空间结构和生物功能，设计合成具有特定生物功能的全新的蛋白质，这也是蛋白质工程最根本的目标之一。目前，蛋白质工程尚未有统一的定义。一般认为蛋白质工程就是通过基因重组技术改变或设计合成具有特定生物功能的蛋白质。实际上蛋白质工程包括蛋白质的分离纯化，蛋白质结构和功能的分析、设计和预测，通过基因重组或其它手段改造或创造蛋白质。从广义上来说，蛋白质工程是通过物理、化学、生物和基因重组等技术改造蛋白质或设计合成具有特定功能的新蛋白质。

蛋白质工程的目标是根据人们对蛋白质功能的特定需求，对蛋白质的结构进行分子设计。预期的蛋白质功能出发→设计预期的蛋白质结构→推测应有的氨基酸序列→找到相对应的核糖核苷酸序列（RNA）→找到相对应的脱氧核糖核苷酸序列（DNA）从真正的蛋白质工程上来说是包括的，但就像上面书上的定义给的一样，并不包括。高中的学习是一件很死板的事，书本就是王道。

8，怎样进行蛋白质截断

用蛋白酶消化吧，如果是要让肽链从中断裂，应该用内肽酶。

用蛋白质水解酶

(一)蛋白质合成的细胞内定位核糖体的功能就是将mrna上的遗传密码(核苷酸顺序)翻译成多肽链上的氨基酸顺序。因此,它是肽链的装配机,即细胞内蛋白质合成的场所,细胞合成的蛋白质可分为两类:外输性蛋白和内源性蛋白。 1.外输性蛋白:主要在固着核糖体上合成,分泌到细胞外发挥作用,如抗体蛋白、蛋白类激素、酶原、唾液等,也能合成部份自身结构蛋白,如膜嵌入蛋白、溶酶体蛋白。 2.内源性蛋白:又称结构蛋白,是指用于细胞本身或组成自身结构的蛋白质,主要是在游离核糖体上合成,如红细胞中的血红蛋白,肌细胞中的肌纤维蛋白。 (二)蛋白质生物合成的简要过程蛋白质生物合成是一个复杂而重要的生命活动,它在细胞中有粗细的结构基础,进行得十分迅速有效,是依靠分子水平上的严密组织和准确控制进行的。蛋白质合成不仅要有合成的场所,而且还必须有mrna、trna、20种氨基酸原料和一些蛋白质因子及酶。mg、k+离子等参与,并由atp、gtp提供能量,合成中mrna是编码2合成蛋白质的模板,trna是识别密码子,转运相应氨基酸的工具。核糖体则是蛋白质的装配机,它不仅组织了mrna和rrna的相互识别,将遗传密码翻译成蛋白质的氨基酸顺序,并且控制了多肽链的形成,下面看看真核细胞中蛋白质合成的主要步骤,是怎样在细胞内超微结构水平上进行的。蛋白质生物合成过程可分成三个阶段 1.氨基酸的激素和转运阶段在胞质中进行,氨基酸本身不认识密码,自己也不会到ribosome上,须靠trna。氨基酸＋trna →→氨基酰trna复合物每一种氨基酸均有专一的氨基酰-trna合成酶催化,此酶首先激活氨基酸的羟基,使它与特定的trna结合,形成氨基酰trna复合物。所以,此酶是高度专一的,能识别并反应对应的氨基酸与其trna,而trna能以反密码子识别密码子,将相应的氨基酸转运到核糖体上合成肽链。 2.在多聚核糖体上的mrna分子上形成多肽链氨基酸在核糖体上的聚合作用,是合成的主要内容,可分为三个步骤: (1)多肽链的起始:mrna从核到胞质,在起始因子和mg 的作用下,小亚基与mrna的起始部位结合,甲硫氨酰(蛋氨酸)—trna的反密码子,识别mrna上的起始密码aug(mrna)互补结合,接着大亚基也结合上去,核糖体上一次可容纳二个密码子。 (2)多肽链的延长:第二个密码对应的氨酰基—trna进入核糖体的a位,也称受位,密码与反密码的氢键,互补结合。在大亚基上的多肽链转移酶(转肽酶)作用下,供位(p位)的trna携带的氨基酸转移到a位的氨基酸后并与之形成肽键(—co-nh—),trna脱离p位并离开p位,重新进入胞质,同时,核糖体沿mrna往前移动,新的密码又处于核糖体的a位,与之对应的新氨基酰-trna又入a位,转肽键把二肽挂于此氨基酸后形成三肽,ribosome又往前移动,由此渐进渐进,如此反复循环,就使mrna上的核苷酸顺序转变为氨基酸的排列顺序。注意: p位(供位):供trna;供肽链 a位(受位):受氨基酸-trna;受肽链核苷酸与氨基酸相连系的桥梁是trna。 (3)多肽链的终止与释放:肽链的延长不是无限止的,当mrna上出现终止密码时(uga,u氨基酸和uga),就无对应的氨基酸运入核糖体,肽链的合成停止,而被终止因子识别,进入a位,抑制转肽酶作用,使多肽链与trna之间水解脱下,顺着大亚基中央管全部释放出,离开核糖体,同时大小亚基与mrna分离,可再与mrna起始密码处结合,也可游离于胞质中或被降解,mrna也可被降解。这是在一个核糖体上氨基酸聚合成肽链,每一个核糖体一秒钟可翻译40个密码子形成40个氨基酸肽键,其合成肽链效率极高。可见,核糖体是肽链的装配机。合成的若是结构蛋白,则这些多肽便经过某些修饰、剪接后形成四级结构,投入使用,若是输出蛋白呢？我们知道分泌蛋白质是先存在于内质网腔中,后经高尔基体排出,胞吐外排,那么,合成的输出蛋白是怎样进入内质网腔的呢? 3.信号学说:signal hypothesis 与膜结合的核糖体和游离核糖体在性质上是一样的,那这种核糖体为什么会结合到粗面内质网膜上呢?新肽链又是怎样进入rer囊腔的呢?信号学说阐明了固着核糖体上合成蛋白质的特殊性,该学说的基本要点。 (1)分泌蛋白质多肽的合成一开始也在游离多聚核糖体上,但其mrna在aug之后有一段45-90bp的信号顺序(密码),由此能翻译出15-30个氨基酸的多肽(信号肽)signal peptide。这种能合成信号肽的核糖体将成为附着核糖体与内质网结合,不能合成信号肽的为游离核糖体,仍散布于胞质中。 (2)近几年的研究发现,胞质中存在着信号识别颗粒(signal recoynitionparticle,srp),它既能识别露出核糖体之外的信号肽,又能识别rer膜上的srp受体,只有当核糖体出现信号肽时,srp才与核糖体的亲和力增高。 (3)srp与核糖体一结合,便以trna的构型占据了核糖体的“a”位,使核糖体的蛋白质合成暂时停止。 (4)srp-核糖体复合体与rer上的srp受体结合核糖体则以大亚基结合于rer上的嵌入蛋白(核糖体结合蛋白ⅰ和ⅱ),所以srp受体又称停泊蛋白(docking 蛋白质),srp与srp受体结合是暂时的,当核糖体附着于内质网膜后,srp便离去,核糖体结合蛋白只存在于rer上。 (5)信号肽由疏水性氨基酸构成,当能合成信号肽的核糖体与内质网膜结合后,信号肽便经由内质网膜插入膜腔内,(内质网膜中2-多个识别信号肽的受体蛋白侧向移动,集中在一起形成临时性管道与中央管相连接),而先前处于暂停状态的蛋白质合成活动又重新开始。进入内质网腔的信号肽将与之相连的新生肽链引入内质网腔。信号肽便被位于内质网内表面的信号肽酶切掉,核糖体继续合成肽链,肽链不断延长,并在内质网腔中保护不被破坏并在网腔中形成具有一定空间构型的蛋白质,当合成终止,受体蛋白重新分散,肽链从核糖体脱下,核糖体大小亚基离开,所以,固着核糖体与rer的结合不是结构性的,而是特异性、暂时性、功能性的。所以,如信号顺序发生改变,所合成的信号肽不能被受体识别,核糖体就结合不到膜上。